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AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina. São blocos formadores de proteínas e tecido muscular. Todos os tipos de processo fisiológicos como energia, recuperação, ganhos de músculos, força e perda de gordura, assim como funções do cérebro e temperamento, estão inteiramente ligados aos aminoácidos.

 

 

 

O aminoácido é um composto orgânico que apresenta, em sua molécula, um grupo ácido (-COOH) e um grupo amino (-NH2), além de um radical -R, que vai ser responsável pela diferenciação entre os 20 tipos de aminoácidos existentes.

 

Os aminoácidos podem ser classificados seguindo dois princípios: pelas propriedades funcionais dos radicais, classificação mais geral; ou pela necessidade de cada organismo, classificação específica ao hábito nutricional conforme a espécie.

 

1) Pela propriedade funcional → por este critério são diferenciados em apolares (valina, alanina, leucina, triptofano, glicina, isoleucina, fenilalanina, metionina e prolina), polares (serina, tirosina, cisteina, glutamina, treonina e asparagina) e os tipos que acumulam carga positiva ou negativa (ácido aspártico, lisina, arginina, histidina e ácido glutâmico).

 

2) Pela necessidade nutricional → É variável de espécie para espécie, obedecendo a capacidade que cada um possui de sintetizar os aminoácidos ou adquiri-los através da alimentação. Para os seres humanos, são subdivididos em nove aminoácidos essenciais, aqueles que o metabolismo NÃO consegue produzir, e somente pela ingestão de alimentos conseguimos suprir sua carência; e 11 aminoácidos naturais ou não essenciais, que são sintetizados pelo organismo.

 

Aminoácidos essenciais, que para os seres humanos são a leucina, a isoleucina, a treonina, a valina, a lisina, a histidina, a metionina, a fenilalanina e o triptofano. Esses compostos devem ser ingeridos diariamente, uma vez que o organismo humano não os sintetiza. Os compostos essenciais são especialmente abundantes na carne, mas é possível obtê-los também por meio de uma dieta vegetariana, pois algumas verduras e legumes, sobretudo a soja, contêm esses compostos em quantidades suficientes. A carência desses aminoácidos determina a curto prazo graves transtornos e alterações orgânicas, podendo até levar à morte, pois, sem eles, a síntese de proteínas fica inibida.

 

Aminoácidos naturais ou não-essenciais: alanina, arginina, glicina, prolina, serina, tirosina, cisteina, glutamina, asparagina, ácido aspártico e ácido glutâmico.

 

Os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos.

 

 

 

 

 

PEPTÍDEOS

Peptídeos são compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos. Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma molécula de água (Reação de Condensação). A ligação que une dois aminoácidos, denomina-se ligação peptídica ou amídica.

O QUE É PROTEÍNA?

 

 

Proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes das células- a unidade básica dos seres vivos, e as principais responsáveis por sua estrutura, consistência e elasticidade. Representam mais de metade da matéria seca do protoplasma (conjunto vivo da célula, que se compõe de membrana plasmática, citoplasma e núcleo, sendo constituídas a partir de um conjunto básico de aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas e únicas, essenciais para estabelecer a personalidade química de cada proteína.

 

Todas as proteínas existentes nos seres vivos, desde os vírus até os seres humanos, são constituídas por combinações de apenas 20 aminoácidos. Esses blocos constituintes da vida se unem entre si, como contas de um colar, para formar longas cadeias e moléculas complexas que configuram a estrutura de todos os organismos vivos.

 

Os filamentos de aminoácidos que formam uma proteína não estão livres, mas ligados por pontes cruzadas de hidrogênio ou pontes entre átomos de enxofre, estas capazes de dar grande rigidez à proteína.


Na nutrição, as proteínas são essenciais à manutenção e crescimento da estrutura do corpo humano. São em geral cozidas antes de serem ingeridas, o que provoca a destruição das pontes de hidrogênio. A acidez gástrica desmancha as pontes de enxofre, de modo a facilitar a digestão enzimática.

 

Alimentos de origem animal, tais como carne de todos os tipos, leite e derivados e ovos, são nutritivos e boas fontes de proteínas. Essas proteínas são completas, o que significa que elas contêm todos os aminoácidos essenciais de que os seres humanos necessitam para o crescimento e a manutenção do corpo, mas que o organismo não é capaz de produzir (GARLICK; REEDS, 1993). Já os alimentos de origem vegetal podem ser ricos em proteínas; mas, com exceção da soja, elas são incompletas, ou seja, não possuem todos os aminoácidos essenciais ou na quantidade adequada às necessidades do ser humano.

 

No entanto há algumas combinações de alimentos que complementam entre si os aminoácidos ou suas quantidades, tornando a combinação de proteínas de alto valor biológico (completa). Por exemplo, as refeições que combinam grãos de cereais e leguminosas são fontes completas de proteínas. Essas combinações têm vantagens. Os cereais e leguminosas são relativamente mais baratos que a carne; são integrais e, em geral, altamente nutritivos e, ao contrário da carne, têm baixos teores de gorduras e teor muito baixo de gorduras saturadas.

 

O equilíbrio e a harmonia na escolha das fontes proteicas animal e vegetal e a inclusão de grandes quantidades de frutas, legumes e verduras tornam a alimentação saudável em todos os aspectos.

 

No passado, acreditava-se que as crianças e também os adultos fisicamente ativos precisavam consumir alimentação com alto teor de proteína de origem animal. Hoje, sabe-se que não é assim. Uma alimentação rica em proteínas animais contém altos teores de gorduras totais e de gorduras saturadas, portanto pode não ser saudável. A alimentação recomendada pelo Ministério da Saúde do Brasil tem como base quantidades essenciais e adequadas de proteínas vegetais e de origem animal, tanto para o crescimento de crianças maiores de 2 anos quanto para saúde dos adolescentes, adultos jovens e idosos (FOODANDAGRICULTURE ORGANIZATION, 1985).

 

 

Funções das Proteínas

 

As proteínas podem exercer diversos tipos de funções nos seres vivos e os diversos tipos de proteínas se agrupam, justamente, segundo as funções que desempenham, a saber:

 

Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos, tais como:

 

- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. 

 

- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular, 

 

- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. 

 

- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue), 

 

Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. 

 

Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). 

 

Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominadas anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.

 

Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas. 

 

Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas. 

 

Coagulação sanguínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza proteica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... 

 

Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

 

 

Composição das proteínas

Compostos macromoleculares formados de polipeptídeos, as proteínas contêm oxigênio, carbono, hidrogênio, nitrogênio e enxofre. A porcentagem de nitrogênio é aproximadamente de 16%, sendo que um grama de nitrogênio corresponde a 6,25% de proteína. Esse fator, embora não muito exato, é usado nas análises para calcular o teor em proteína de uma substância com base na porcentagem de nitrogênio nela existente. Algumas proteínas contêm também fósforo e iodo.


Em geral, as proteínas formam complexos que são chamados de proteínas conjugadas. Os grupos que se combinam às proteínas são denominados grupos prostéticos. Quando as proteínas se combinam com ácidos nucléicos são nucleoproteínas e constituem o material existente no núcleo das células. As mucoproteínas são proteínas combinadas a carboidratos, tais como polissacarídeos e hexosaminas. As lipoproteínas são as proteínas unidas a lipídios e existem no soro sangüíneo e no cérebro. As proteínas podem também se unir a metais (metaloproteínas) e flavinas (flavoproteínas). As que se combinam ao núcleo complexo das porfirinas que contém ferro, o denominado heme, constituem as cromoproteínas, as quais são assim chamadas por apresentarem coloração vermelha, como é o caso, por exemplo, da hemoglobina, da mioglobina e dos citocromos.

 

Propriedades

As principais propriedades das proteínas são: o comportamento em relação aos ácidos e às bases; a migração no campo elétrico (funcionam como eletrólitos); a solubilidade na água e nas soluções aquosas de sais; o peso molecular e a forma das moléculas.


Compostas de aminoácidos, as proteínas se comportam como anfólitos, isto é, funcionam como ácidos ou bases. Como eletrólitos migram num campo elétrico em direção oposta à da carga da molécula, que é influenciada pelo pH (concentração de íons H+) do meio. Essa migração pode ser medida por métodos eletroforéticos. A separação das proteínas por eletroforese é uma das técnicas mais usadas e permite conhecer quantas frações existem na proteína, suas porcentagens e concentrações. O peso molecular das proteínas é elevado e pode variar de milhares até vários milhões. As formas são variáveis, da esférica até a de fibras longas.

 

Estruturas básicas

As moléculas de proteína são formadas de cadeias de polipeptídeos que obedecem a uma estrutura característica. A seqüência de aminoácidos nas cadeias polipeptídicas constitui o que se denomina estrutura primária. Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas e as cadeias podem dobrar-se, formando uma espiral em hélice. Uma volta completa da espiral é constituída de quatro resíduos de aminoácidos. Essa estrutura é denominada secundária. A estabilização das cadeias na hélice se deve principalmente às ligações de hidrogênio que ligam em geral dois átomos eletronegativos (nitrogênio e oxigênio) às ligações peptídicas (CONH) da cadeia de proteína. O dobramento das cadeias da hélice prevalece nas proteínas globulares, e ligações de enxofre da cisteína reforçam a estrutura, que neste caso recebe o nome de estrutura terciária.


Há outras ligações na estrutura terciária: iônicas, salinas, eletrostáticas, não-polares, dissulfeto e de Van der Waals. O fator principal para manter a estrutura helicoidal da cadeia é a presença de pontes de hidrogênio, que ocorrem quando o átomo de hidrogênio atua como ponte entre dois átomos eletronegativos como o oxigênio e o nitrogênio. Assim, os elétrons do oxigênio da carbonila de uma ligação peptídica interagem com o átomo de hidrogênio do grupo amina e unem os dois grupamentos.


Devido ao grande número de ligações de hidrogênio, a molécula se mantém mais estável. A evidência de que as proteínas apresentam essa estrutura helicoidal foi obtida, indiretamente, pelo exame com raios X, em que a difração dos átomos mostra figuras características de grupamentos espaçados regularmente. Quando os raios X, que têm comprimento de onda muito curto, atingem o átomo, eles se difratam, refletindo-se em proporção ao número de elétrons extranucleares do átomo. Os átomos mais pesados produzem mais difração do que os mais leves. Esse fato foi primeiramente observado com cristais que apresentam distribuição tridimensional da densidade eletrônica, com valores mais elevados no centro dos átomos e mais baixos ou nulos entre eles.


O estudo com raios X permitiu conhecer a estrutura espacial das proteínas globulares, isto é, a conformação da molécula que se conhece como estrutura quaternária. A composição, em aminoácidos, das cadeias da estrutura primária difere muito nas diversas proteínas. Devido a essas diferenças, as proteínas são classificadas em grupos e subgrupos de acordo com suas propriedades gerais, a composição química e a forma. Existem enormes diferenças entre proteínas do mesmo tipo mas de diferente procedência.

 

Classificação

 

As proteínas se dividem em fibrosas, globulares e conjugadas.

  • As fibrosas são insolúveis em água e muito resistentes à digestão pelas enzimas proteolíticas. São exemplos típicos o colágeno, principal proteína do tecido conjuntivo; a elastina, dos tendões e tecidos elásticos; e a queratina, do cabelo, lã, unhas e chifres.

  • As proteínas globulares são solúveis em água e compreendem todas as enzimas, as proteínas respiratórias e alguns hormônios. Os principais grupos de proteínas globulares são as albuminas, as globulinas, as histonas e as protaminas.

  • As proteínas conjugadas são muito disseminadas no organismo, e a hemoglobina é uma das mais características.


As proteínas são fabricadas principalmente no fígado, se bem que todos os tecidos têm capacidade para formá-las, em menor escala. As proteínas do soro sangüíneo veiculam as substâncias recebidas pelo sangue e, pela sua pressão osmótica, regulam a entrada e a saída de água nos capilares sangüíneos.

 

 

 

 

 

Fontes:

Departamento de Engenharia Química e Engenharia de Alimentos - Universidade Federal de Santa Catarina

Cursinho Universitário

Enciclopédia Britânica

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Atualizado em: 02 janeiro, 2018.

 
 

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